生物工程与技术中心在短肽自组装研究领域取得重要进展

发布者:刘培勇发布时间:2017-03-10浏览次数:131

  近日,生物工程与技术中心王继乾教授和徐海教授研究团队在“氨基酸手性对短肽自组装体的影响与机理”方面的研究取得重要进展,其相关成果“Left or Right: How Does Amino Acid Chirality Affect the Handedness of Nanostructures Self-Assembled from Short Amphiphilic Peptides?”(左还是右:氨基酸手性如何影响两亲性短肽自组装体手性?)以研究论文的形式在线发表在Journalofthe American Chemical Society(《美国化学会志》,JACS)。化学工程学院2013级博士研究生王蒙为论文第一作者,王继乾教授、吕建仁教授和徐海教授为通讯作者。红宝石9999hbs(华东)为论文第一署名单位。

  手性指物体与其镜像不重合,就如人的左右手,互为镜像而不能重合。 “手性法则的起源”被当今科学界视为最前沿的研究课题之一。手性与手性螺旋结构广泛存在于自然界的各个方面,从手性分子、多肽二级结构、DNA螺旋结构、贝壳形貌、植物乃至银河系。分子的手性来源于连有四个不同基团的手性碳,但不同层次手性现象的内在联系尚缺少准确认识。一般认为氨基酸残基的手性决定了多肽与蛋白质折叠和超分子聚集体(自组织)中的手性,但对手性传递规律和相关分子机制的认识并不清楚。

  在前期研究基础上,该课题研究人员以自行设计的两亲性超短肽I3K(含有四个残基)为研究对象,合成了三对不同手性氨基酸组成、互为对应异构体的I3K分子,同时利用原子力显微镜、圆二色光谱、扫描电子显微镜,结合分子动力学模拟,阐明了氨基酸残基手性组成与自组装纳米纤维手性螺旋之间的关系。研究结果表明,肽链C端赖氨酸残基(K)的手性决定了组装体纳米纤维的螺旋手性,N端疏水性异亮氨酸残基(I)的手性决定了组装体圆二色光谱的信号特征。

  《美国化学会志》(JACS)评审专家认为,该项研究是超分子自组装领域的重要研究热点,其工作极其富有开拓性,利用对映异构体之间的比较,揭示了手性分子,特别是左右异向手性分子的自组装机制,初步理解了分子手性与组装体手性的关系。研究结果对于手性生物分子自组装领域的相关研究具有重要的借鉴意义,同时对于跨尺度的手性问题研究具有重要意义。该项研究应该更为系统的继续开展下去,以更加全面、深入、清晰的认识其中相关的科学问题。

  在国家自然科学基金和山东省自然科学基金的资助下,由王继乾教授和徐海教授共同负责的“生物界面¬——生物材料”研究团队近年来对短肽分子自组装进行了较为系统的研究,已经在Biomaterials、Chem. Matter.、ACS Appl. Mater. Interfaces、Chem Comm.、Langmuir、Biomacromolecules、Chem. –Eur. J.、Soft Matter、Chem. –Asian J.等国际主流学术期刊发表SCI论文40余篇。

  《美国化学会志》(JACS)由美国化学会创办于1879年,至今已拥有130多年历史,是全球化学领域最权威的学术杂志之一,代表着世界化学界前沿和权威的学术观点,其独有的学术地位和学术价值被化学领域人士广为关注,其最新影响因子为13.038。

  论文链接:http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jacs.7b00847